Die Strukturgene des Photosyntheseapparates zweier Purpurbakterien, Amoebobacter (Amb.) purpureus ML1 und Roseospirillum (Rss.) parvum 930I, wurden mit Hilfe molekularbiologischer Methoden untersucht. Der Schwerpunkt wurde auf ihre zentralen Lichtsammelkomplexe (LH1) gelegt, welche innerhalb des puf-Operons kodiert sind. Das puf-Operon des Schwefelpurpurbakteriums Amb. purpureus (pufB1A1LMCB2A2B3A3) ist, abweichend von schwefelfreien Purpurbakterien, durch multiple Kopien der LH1-Gene pufBA sowie durch Abweichungen in der Transkription und Expression charakterisiert. Horizontaler Gentransfer zwischen Amb. purpureus und Allochromatium vinosum scheint bei der Evolution multipler pufA Gene eine Rolle gespielt zu haben. Bei Rss. parvum gehen besondere Absorptionseigenschaften (909 nm) der LH1-Antenne mit Substitutionen von Aminosäuren der LH1 Alpha- und Beta-Polypeptide an Positionen einher, die in anderen Purpurbakterien hoch konserviert sind. 3D-Strukturmodelle der Polypeptide legten nahe, dass insbesondere Cysteinseitenketten bei der Ausprägung der spektralen Eigenschaften von Rss. parvum eine wichtige Rolle zukommt. <dt.>
The structural genes of the photosynthetic apparatus of two purple bacteria, Amoebobacter (Amb.) purpureus ML1 and Roseospirillum (Rss.) parvum 930I, were investigated by molecular biological methods. Analyses were focused on their light harvesting (LH) 1 core antenna, which is encoded within the puf operon. The puf-operon of the purple sulfur bacterium Amb. purpureus differs from the puf operon of the purple non-sulfur bacteria by exhibiting multiple copies of the LH1 genes pufBA and by variations in gene transcription and expression. Horizontal transfer of genes between Amb. purpureus and Allochromatium vinosum might have played a role during the evolution of the multiple pufA genes. Along with extraordinary absorption properties of the LH1-antenna (909 nm), Rss. parvum exhibits substitutions of amino acids within the LH1 alpha and beta polypeptides at positions that are highly conserved in other purple bacteria. 3D structural models of the polypeptides suggest that cysteine side chains in particular are involved in the modulation of the spectral properties of Rss. parvum. <engl.>
