Die Beschäftigten in Bildungs- und Wissenschaftseinrichtungen sind gegenwärtig mit erheblichen Veränderungen konfrontiert. Der Wandel von bürokratischen Strukturen hin zu modernen unternehmerisch handelnden Bildungseinrichtungen vollzieht sich in einem Umfeld, das durch einen sich verschärfenden Wettbewerb gekennzeichnet ist. Dabei nimmt der Einfluss externer Interessengruppen zu und die öffentliche Aufmerksamkeit, was das Leistungsvermögen und den Umgang mit der neu gewonnenen Autonomie anbelangt, wächst. Von den Beschäftigten wird in Zukunft verlangt, erfolgreiche Bildungsangebote zu entwickeln mit dem Ziel, dass sich die Einrichtungen langfristig am Markt positionieren können. Dieses Buch soll einen Beitrag dazu leisten, die Arbeit in Bildungsorganisationen professionalisieren zu helfen. Studierenden und Praktiker auf dem tertiären und quartären Bildungsbereich werden Managementansätze und -konzepte vorgestellt, die ihnen bei der Entwicklung und Vermarktung von Angeboten Unterstützung leisten.
Vahlens Handbücher der Wirtschafts- und Sozialwissenschaften
Vahlens Handbücher der Wirtschafts- und Sozialwissenschaften
Die bakteriellen 2,4-Dioxygenasen 1H-3-Hydroxy-4-oxochinolin-2,4-Dioxygenase (Qdo) und 1H-3-Hydroxy-4-oxochinaldin-2,4-Dioxygenase (Hod) sind an den Abbauwegen von 1H-4-Oxochinolin durch Pseudomonas putida 33/1 und Chinaldin durch Arthrobacter ilicis Rü61a beteiligt. Die Enzyme katalysieren eine N-heterozyklische Ringspaltung, bei der die Produkte N-formylanthranilat bzw. N-acetylanthranilat und Kohlenmonoxid entstehen. Aminosäuresequenzvergleiche zwischen der Qdo, der Hod und verschiedenen Proteinen der Superfamilie der Enzyme der Alpha/Beta-Hydrolasen und die Analyse der bekannten Sekundärstruktur der Haloalkan Dehalogenase aus Xanthobacter autotrophicus lassen vermuten, dass die Enzyme Qdo und Hod strukturell mit der Enzymfamilie der Alpha/Beta-Hydrolasen verwandt sind. Ortsspezifische Mutagenese und biochemische Untersuchungen zeigten, das H244 sehr wahrscheinlich eine katalytisch essentielle Base der Qdo ist. Ein hypothetischer Mechanismus der Qdo-katalysierten Dioxygenierung des 1H-3-Hydroxy-4-oxochinolins wurde mit der durch die bakterielle Luciferase katalysierten Dioxygenierung von FMNH 2 verglichen, die ebenfalls ein Histidin als katalytische Base verwendet. <dt.>
The bacterial 2,4-dioxygenases 1H-3-hydroxy-4-oxoquinoline 2,4-dioxygenase (Qdo) and 1H-3-hydroxy-4-oxoquinaldine 2,4-dioxygenase (Hod) are involved in the degradation of 1H-4-oxoquinoline by Pseudomonas putida 33/1 and quinaldine by Arthrobacter ilicis Rü61a. These enzymes catalyse an N-heterocyclic ring cleavage, generating N-formylanthranilate and N-acetylanthranilate, respectively, and carbon monoxide. Amino acid sequence comparisons between Qdo, Hod, and a number of proteins belonging to the alpha/beta hydrolase-fold superfamily of enzymes and analysis of the known secondary structure of haloalkane dehalogenase from Xanthobacter autotrophicus GJ10 strongly suggested that Qdo and Hod are structurally related to the alpha/beta hydrolase-fold enzymes. Site-directed mutagenesis and biochemical investigations supported the hypothesis that H244 of Qdo might be the essential catalytic base. A hypothetical mechanism of Qdo-catalyzed dioxygenation of 1H-3-hydroxy-4-oxoquinoline is compared with the dioxygenation of FMNH 2 catalyzed by bacterial luciferase, which also uses a histidine residue as catalytic base. <engl.>
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