Die bakteriellen 2,4-Dioxygenasen 1H-3-Hydroxy-4-oxochinolin-2,4-Dioxygenase (Qdo) und 1H-3-Hydroxy-4-oxochinaldin-2,4-Dioxygenase (Hod) sind an den Abbauwegen von 1H-4-Oxochinolin durch Pseudomonas putida 33/1 und Chinaldin durch Arthrobacter ilicis Rü61a beteiligt. Die Enzyme katalysieren eine N-heterozyklische Ringspaltung, bei der die Produkte N-formylanthranilat bzw. N-acetylanthranilat und Kohlenmonoxid entstehen. Aminosäuresequenzvergleiche zwischen der Qdo, der Hod und verschiedenen Proteinen der Superfamilie der Enzyme der Alpha/Beta-Hydrolasen und die Analyse der bekannten Sekundärstruktur der Haloalkan Dehalogenase aus Xanthobacter autotrophicus lassen vermuten, dass die Enzyme Qdo und Hod strukturell mit der Enzymfamilie der Alpha/Beta-Hydrolasen verwandt sind. Ortsspezifische Mutagenese und biochemische Untersuchungen zeigten, das H244 sehr wahrscheinlich eine katalytisch essentielle Base der Qdo ist. Ein hypothetischer Mechanismus der Qdo-katalysierten Dioxygenierung des 1H-3-Hydroxy-4-oxochinolins wurde mit der durch die bakterielle Luciferase katalysierten Dioxygenierung von FMNH 2 verglichen, die ebenfalls ein Histidin als katalytische Base verwendet. <dt.>
The bacterial 2,4-dioxygenases 1H-3-hydroxy-4-oxoquinoline 2,4-dioxygenase (Qdo) and 1H-3-hydroxy-4-oxoquinaldine 2,4-dioxygenase (Hod) are involved in the degradation of 1H-4-oxoquinoline by Pseudomonas putida 33/1 and quinaldine by Arthrobacter ilicis Rü61a. These enzymes catalyse an N-heterocyclic ring cleavage, generating N-formylanthranilate and N-acetylanthranilate, respectively, and carbon monoxide. Amino acid sequence comparisons between Qdo, Hod, and a number of proteins belonging to the alpha/beta hydrolase-fold superfamily of enzymes and analysis of the known secondary structure of haloalkane dehalogenase from Xanthobacter autotrophicus GJ10 strongly suggested that Qdo and Hod are structurally related to the alpha/beta hydrolase-fold enzymes. Site-directed mutagenesis and biochemical investigations supported the hypothesis that H244 of Qdo might be the essential catalytic base. A hypothetical mechanism of Qdo-catalyzed dioxygenation of 1H-3-hydroxy-4-oxoquinoline is compared with the dioxygenation of FMNH 2 catalyzed by bacterial luciferase, which also uses a histidine residue as catalytic base. <engl.>
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